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Caracterização e avaliação do potencial de geliﬁcação dos polissacarídeos extraídos da Arthrospira (Spirulina) platensis
(2025-03-10T03:00:00Z) Silva, Sara Cadete da; Bezerra, Raquel Pedrosa; Silva, Marllyn Marques da; http://lattes.cnpq.br/5819032802869221; http://lattes.cnpq.br/1466206759539320; http://lattes.cnpq.br/5393058542194680
Arthrospira platensis, conhecida como Spirulina é uma cianobactéria filamentosa amplamente distribuída em diversos ambientes e valorizada por seu alto teor nutricional e metabólitos bioativos. Composta majoritariamente metabólitos bioativos, como proteínas, carboidratos, lipídeos e minerais, que podem ser influenciados por fatores ambientais. Os polissacarídeos se destacam por suas propriedades funcionais e bioativas, incluindo efeitos imunomoduladores, antioxidantes e antivirais. Embora pouco estudados em comparação com os de macroalgas, além de apresentarem potencial gelificante, sugerindo aplicações em encapsulação. Portanto, o objetivo deste trabalho é caracterizar bioquimicamente e avaliar o potencial gelificante dos polissacarídeos extraídos da Arthrospira platensis. O microrganismo Arthrospira platensis foi cultivada em meio de cultura Schlösser modificado, com adição de 0,2% de milhocina, em agitação e iluminação constantes. Ao final do cultivo a biomassa produzida foi concentrada e ressuspendida em etanol absoluto (1:8), aquecida a 70 °C por 4 horas para a extração dos polissacarídeos. Os polissacarídeos foram ressuspendidos em solução de Savage para remoção de proteínas e lipídios residuais e utilizados para determinação de carboidratos totais, carboidratos redutores, carboidratos não redutores, teor de sulfatação e gelificação em soluções de cátions monovalente (NaCl), bivalente (CaCl₂) e trivalente (FeCl₃) a 100 mM e pH 6. A extração de polissacarídeos de Arthrospira platensis com etanol como precipitante obteve um rendimento de 31%. Na concentração de 10 mg/mL, as dosagens de carboidratos totais, redutores, não redutores e teor de conteúdo sulfatado foram de 0,89 mg/mL, 0,28 mg/mL, 0,6 mg/mL e 1,4 mg/mL respectivamente. Testes de gelificação com cátions monovalente (NaCl), bivalente (CaCl₂) e trivalente (FeCl₃) a 100 mM e pH 6 não resultaram em formação de geis, embora a solução de polissacarídeo concentrado a 1% tenha mostrado resistência à diluição na presença de CaCl₂. A Arthrospira platensis apresentou bom rendimento na extração de polissacarídeos e alto teor de conteúdo sulfatado. Apesar de não terem formado geis com cátions, mostrou-se resistência à diluição com CaCl₂, indicando potencial funcional e necessidade de estudos adicionais para otimizar suas propriedades gelificantes.
Produção e purificação de proteases de Aspergillus tamarii URM 4634 para aplicação no amaciamento de carnes
(2018-08-20T03:00:00Z) Almeida, Elizane Melo de; Porto, Tatiana Souza; Silva, Osmar Soares da; http://lattes.cnpq.br/4494348105027663; http://lattes.cnpq.br/8029060415742712; http://lattes.cnpq.br/6313442292667807
A biotecnologia enzimática está inserida em um dos cenários mais promissores quando se trata de produção, purificação e aplicação de moléculas de alto valor agregado, como as enzimas. As proteases pertencem a um grupo específico de enzimas que são capazes de catalisar reações hidrolíticas, o que resulta na clivagem de proteínas em moléculas de peso molecular menores como aminoácidos e peptídeos. Uma das fontes de obtenção de proteases é por meio dos micro-organismos em que nas etapas de produção envolvem os processos de upstream e downstream. A Fermentação em Estado sólido (FES) é uma operação intermediária desses processos, e pode ser conduzida com a utilização de fungos filamentosos como o Aspergillus tamarii. Através desses processos aliado a uma etapa de purificação podese obter as colagenases que são responsáveis pela hidrólise das ligações dos peptídeos do colágeno nativo e desnaturado. Dentre suas principais aplicações está o amaciamento de carnes. Diante do exposto, o presente estudo teve como objetivo a produção de proteases com atividade colagenolítica por FES, bem como sua purificação por cromatografia de troca iônica para posterior avaliação de seu potencial na tenderização de carnes. A protease obtida apresentou uma atividade colagenolítica de 296,6 U/mL e apresentou uma purificação de 6,28 vezes. O processo de tenderização apresentou forte eficiência da enzima ao degradar as proteínas miofibrilares observado pelo alto Índice de Fragmentação Miofibrilar (250,8) correspondendo a uma Fragmentação Relativa de 292,0%. Os resultados obtidos demonstram a grande potencialidade da colagenase obtida de Aspergillus tamarii em ser usada como amaciante cárneo.